Jag har alltid velat bli forskare! Att ha frihet att själv få utarbeta olika teorier och projekt är något jag haft med mig ända sedan jag gick i Montessoriskola under min uppväxt. Under gymnasiet ville jag forska inom organisk kemi, men väl på universitet läste jag kurser i andra ämnen som bland annat innehöll strukturbiologi – sambandet mellan proteiners struktur och funktion – något som jag blev oerhört fascinerad av. Jag gjorde sedan en Master inom ämnet och sen var jag fast!

Under min doktorandtid arbetade jag med att ta fram metoder för att kunna kristallisera membranproteiner och därmed bestämma deras tredimensionella struktur. Dessa proteiner sitter i cellens membran och har en viktig funktion i att överföra olika signaler mellan cellens in- och utsida. Membranproteiner är dock väldigt svåra att hantera i laboratoriet eftersom de inte kan tas ut ur cellmembranet med konventionella metoder. Jag utvecklade därför en ny metod för att kristallisera membranproteiner i en membran-liknande miljö. Detta, i kombination med en ny metod för datainsamling vid så kallade X-ray free electron laser (XFEL)-anläggningar, ledde till att mycket små kristaller, sådana som ofta uppkommer i början av ett projekt, kan användas för strukturbestämning. Fördelen med denna metod är att mycket lite optimering av kristaller är nödvändigt, vilket i praktiken sparar flera års arbete med att få fram nya strukturer. Detta är förstås oerhört viktigt då det inte bara sparar tid och pengar, utan även påskyndar framtagning av t.ex. nya läkemedel.

Med denna kompetens i bagaget, åkte jag till USA som postdoktor för att applicera mina kunskaper på ett annat, väldigt utmanade fält, nämligen mänskliga G-proteinkopplade receptorer (GPCR). GPCR:er tillhör den största familjen av receptorer (mottagare) som binder till olika ligander (signalmolekyler) i cellens närhet. Då en ligand binder receptorn på utsidan av cellen, startas en signalkaskad inne i cellen där flera olika proteiner samverkar för att starta olika processer som svar på stimuli. Under min tid i USA löste jag bland annat strukturerna av de två humana receptorerna som binder signalmolekylen melatonin med hjälp av de metoder jag utvecklade under min doktorandtid. Med hjälp av den strukturella informationen kunde jag sedan med mycket stor precision kartlägga exakt hur melatonin binder till sina receptorer. Förutom att ge svar på hur vår dygnsrytm regleras på molekylär nivå, är dessa receptorer också förknippade med både cancer och typ 2-diabetes, och dessa strukturer kommer därför vara mycket viktiga för framtida läkemedelsutveckling.

Efter fullgjorda postdoktor-studier är jag nu tillbaka i Sverige som gruppledare vid Institutionen för Biomedicin vid Sahlgrenska Akademin, Göteborgs universitet, där jag studerar struktur och funktion hos cancer-relaterade membranproteiner.

Cancer är en av vår tids största folksjukdomar och är förknippat med stort lidande för den drabbade individen. Antalet cancerfall ökar stadigt vilket även leder till ökade kostnader för samhället. Cancer är ett samlingsnamn för många olika sjukdomar, men en gemensam nämnare är att de alla är ett resultat av okontrollerad celldelning. För att kunna åstadkomma detta, förändrar cancerceller sin ämnesomsättning från att använda glukos som energikälla till att börja använda laktat. Laktat transporteras in i cellerna av de så kallade monokarboxylattransportörerna (MCT). Vi kommer nu att strukturbestämma dessa receptorer med målet att designa nya läkemedel som blockerar laktattransport via dessa transportörer, vilket i sin tur förhindrar tillväxt hos tumörer. Min forskning kommer på sikt bidra till en förbättring av dagens cancerbehandling genom ökad behandlingseffektivitet, förbättrad överlevnad samt färre biverkningar.